Toll作用蛋白C2结构域的纯化和结构研究

肖淑艳; 董忠平

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Toll作用蛋白C2结构域的纯化和结构研究

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在大肠杆菌中高表达了谷胱甘肽S转移酶(GST)-Toll作用蛋白C2结构域融合蛋白,并通过GST磁珠纯化融合蛋白,用凝血酶把GST和C2结构域切开,采用尺寸排阻色谱纯化了C2结构域.用圆二色谱和核磁共振波谱法研究了C2结构域在三羟甲基氨基甲烷盐酸缓冲液中的结构,结果表明C2结构域在缓冲液中形成了以 β 折叠为主的结构.

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来源
《内蒙古科技大学学报》|2017年第4期|307-311|共5页
作者
肖淑艳; 董忠平;
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作者单位

内蒙古科技大学材料与冶金学院,内蒙古包头 014010;

内蒙古科技大学材料与冶金学院,内蒙古包头 014010;

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正文语种 chi
中图分类 α-氨基酸、肽类、蛋白质、核酸;
关键词
Toll作用蛋白; C2结构域; 纯化; 结构;

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