极端嗜热菌Thermus thermophilus HB27中天冬氨酸激酶在大肠杆菌中表达、纯化及酶学性质研究

李敬坡; 韩宏岩; 夏勇; 孟凡国; 蔡平; 许维岸

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为获得具有热稳定性的天冬氨酸激酶,从极端嗜热菌Thermus therm ophilus HB27基因组中扩增出天冬氨酸激酶(AK)基因,构建重组质粒,并在Escherichia coliBL21(DE3)中进行表达,得到了较高的表达量。经热处理纯化后测定重组天冬氨酸激酶(tAK)的最适pH为7.5,最适反应温度为80℃,80℃半衰期是18 h。酶动力学分析表明tAK的KmATP为0.23 mmol/L,Vm axATP为840.34 nmol/(L.m in),KmAsp为0.95 mmol/L,Vm axAsp为190.76 nmol/(L.m in)。赖氨酸和甲硫氨酸对tAK活性没有抑制作用,当苏氨酸浓度大于0.5 mmol/L时,对tAK活性有明显抑制作用,并且抑制作用与苏氨酸呈现浓度依赖性。

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来源
《山东农业大学学报：自然科学版》 |2009年第4期|479-483|共6页
作者
李敬坡; 韩宏岩; 夏勇; 孟凡国; 蔡平; 许维岸;
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作者单位

苏州大学金螳螂城市建设学院;

苏州215123;

苏州大学医学部基础医学与生物科学学院;

苏州215123;

浙江清华长三角研究院;

嘉兴314050;

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正文语种 chi
中图分类酶工程;
关键词
天冬氨酸激酶; Thermus; thermophilus; HB27; 表达; 纯化; 酶学性质;

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