哈茨木霉酸性蛋白酶P6281的结构分析

柯野; 屈奇奇; 李昊然

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哈茨木霉酸性蛋白酶P6281的结构分析

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利用生物信息学网站、软件对哈茨木霉酸性蛋白酶P6281进行了预测和分析.结果表明,P6281属于Clan AA中A1家族的天冬氨酸蛋白酶,一级结构是由386个氨基酸残基组成的序列,其中序列的氨基酸残基1~17位为信号肽、18~65位为前导肽、66~386位为成熟肽.以来源于Irpex lacteus的天冬氨酸蛋白酶(PDB code:1wkr.1.A)为模板进行同源建模;从构建的P6281模型中可知,P6281二级结构主要由β折叠以及少量的简短α螺旋结构组成.三级结构由类二重对称的N-lobe和C-lobe形成,该结构中无丝氨酸和脯氨酸形成的顺式肽键、loop环中无脯氨酸残基、无Zn离子结合、含有1个二硫键、270个氢键.N-lobe和C-lobe相结合的缝隙即为P6281的底物结合区域(分为S2’、S1’、S1、S2、S3和S4),其中S1’、S1、S3和S4对其底物选择性具有关键性作用;并且底物结合区域中重要位点的氨基酸残基的保守性和差异性,决定了P6281对底物肽键选择性的独特性.

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来源
《韶关学院学报》 |2022年第6期|55-60|共6页
作者
柯野; 屈奇奇; 李昊然;
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作者单位

韶关学院英东生物与农业学院;

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原文格式 PDF
正文语种 chi
中图分类 S476.1;
关键词
哈茨木霉; 酸性蛋白酶P6281; 结构分析;

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