APOBEC3G蛋白的原核表达及纯化

隋洪帅; 李林; 鲍作义; 李敬云

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APOBEC3G蛋白的原核表达及纯化

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目的:原核表达重组APOBEC3G蛋白,为其功能及免疫原性研究奠定基础.方法:提取H9细胞全细胞基因组RNA,通过RT-PCR获得目的基因,经纯化、酶切后克隆到原核表达载体pET32a中,转化大肠杆菌BL21(DE3)菌株获得表达工程菌株,并对表达条件和纯化条件进行优化;利用Western Blot分析鉴定目的蛋白.结果:构建了APOBEC3G蛋白的原核表达载体Apo-His-pET32a,并在大肠杆菌中获得高表达,目的蛋白以可溶性蛋白形式存在;经Ni-NTA亲和层析柱一步纯化,获得了高纯度的重组APOBEC3G蛋白,蛋白浓度可达1.2 mg/mL;Western Blot显示获得了目的蛋白.结论:在原核表达系统中表达、纯化了可溶性APOBEC3G蛋白,为进一步对其进行免疫原性和功能研究奠定了基础.

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来源
《生物技术通讯》 |2008年第2期|163-166|共4页
作者
隋洪帅; 李林; 鲍作义; 李敬云;
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作者单位

军事医学科学院,微生物流行病研究所,全军艾滋病检测中心,病原微生物生物安全国家重点实验室,北京,100071;

军事医学科学院,微生物流行病研究所,全军艾滋病检测中心,病原微生物生物安全国家重点实验室,北京,100071;

军事医学科学院,微生物流行病研究所,全军艾滋病检测中心,病原微生物生物安全国家重点实验室,北京,100071;

军事医学科学院,微生物流行病研究所,全军艾滋病检测中心,病原微生物生物安全国家重点实验室,北京,100071;

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原文格式 PDF
正文语种 chi
中图分类基因工程（遗传工程）;
关键词
APOBEC3G蛋白; 原核表达; 蛋白纯化; 溶菌酶裂解; 超声破碎;

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