链球菌G蛋白的力致去折叠研究

姚祖军; 余幼胜

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G蛋白是一个小蛋白,且是研究蛋白质去折叠的理想模板.当使用机械力对其进行拉伸研究时,发现G蛋白的去折叠过程中存在明显的中间态.在恒力和恒速两种情况下进行拉伸分子动力学模拟,发现其在两种情况下具有相同的去折叠次序,即是C端的β片层部分先去折叠,接着是N端的β片层部分去折叠,然后是C端的β片层完全去折叠,最后是N端的β片层完全去折叠,研究表明氢键对其去折叠有着重要的作用.通过研究对进一步认识蛋白质去折叠机制有重要的参考价值.

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来源
《科学技术与工程》 |2014年第10期|149-152|共4页
作者
姚祖军; 余幼胜;
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作者单位

凯里学院物理与电子工程学院,凯里556011;

凯里学院物理与电子工程学院,凯里556011;

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正文语种 chi
中图分类生物的化学成分和结构;
关键词
分子动力学; G蛋白; 去折叠; 纳米级分子动力学(NAMD);

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