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首页> 美国卫生研究院文献>Acta Crystallographica Section F: Structural Biology and Crystallization Communications >Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of the multidrug efflux transporter NorM from Neisseria gonorrhoeae
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Crystallization and preliminary X-ray diffraction analysis of the multidrug efflux transporter NorM from Neisseria gonorrhoeae

机译：淋病奈瑟氏球菌多药外排转运蛋白NorM的结晶和初步X射线衍射分析

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The crystallization and preliminary X-ray data analysis of the NorM multidrug efflux pump produced by Neisseria gonorrhoeae are reported. NorM is a cytoplasmic membrane protein that consists of 459 amino-acid residues. It is a member of the recently classified multidrug and toxic compound extrusion (MATE) family of transporters and recognizes a number of cationic toxic compounds such as ethidium bromide, acriflavin, 2-N-methylellipticinium and ciprofloxacin. Recombinant NorM protein was expressed in Escherichia coli and purified by metal-affinity and gel-filtration chromatography. The protein was crystallized using hanging-drop vapor diffusion. X-ray diffraction data were collected from cryocooled crystals at a synchrotron light source. The best crystal diffracted anisotropically to 3.8 Å and diffraction data were complete to 6.5 Å resolution. The space group was determined to be C2, with unit-cell parameters a = 81.5, b = 164.4, c = 111.5 Å.
机译：报告了淋病奈瑟氏球菌生产的NorM多药外排泵的结晶和初步X射线数据分析。 NorM是一种胞质膜蛋白，由459个氨基酸残基组成。它是最近分类的多药和有毒化合物挤出（MATE）转运蛋白家族的成员，并且可识别多种阳离子有毒化合物，例如溴化乙锭，丙烯腈，2-N-甲基椭圆铁和环丙沙星。重组NorM蛋白在大肠杆菌中表达，并通过金属亲和力和凝胶过滤层析纯化。使用悬滴蒸气扩散使蛋白质结晶。在同步加速器光源下从低温冷却的晶体中收集X射线衍射数据。最好的晶体各向异性衍射到3.8，并且衍射数据完整到6.5的分辨率。确定空间组为C2，单位像元参数为a = 81.5，b = 164.4，c = 111.5。

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