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首页> 美国卫生研究院文献>Acta Crystallographica Section F: Structural Biology and Crystallization Communications >Structure of Bacillus subtilis superoxide dismutase
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Structure of Bacillus subtilis superoxide dismutase

机译：枯草芽孢杆菌超氧化物歧化酶的结构

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The sodA gene of Bacillus subtilis was expressed in Escherichia coli, purified and crystallized. The crystal structure of MnSOD was solved by molecular replacement with four dimers per asymmetric unit and refined to an R factor of 21.1% at 1.8 Å resolution. The dimer structure is very similar to that of the related enzyme from B. anthracis. Larger structural differences were observed with the human MnSOD, which has one less helix in the helical domain and a longer loop between two β-strands and also showed differences in three amino acids at the intersubunit interface in the dimer compared with the two bacterial MnSODs. These structural differences can be exploited in the design of drugs that selectively target the Bacillus enzymes.
机译：枯草芽孢杆菌的sodA基因在大肠杆菌中表达，纯化和结晶。 MnSOD的晶体结构通过在每个不对称单元上用四个二聚体进行分子置换来解决，并在1.8resolutionÅ的分辨率下精制到21.1％的R因子。二聚体结构与炭疽杆菌相关酶的结构非常相似。与人MnSOD相比，观察到更大的结构差异，与两个细菌MnSOD相比，人MnSOD的螺旋结构域中的螺旋少一个，两个β链之间的环更长，并且在二聚体的亚基界面处也显示出三个氨基酸的差异。这些结构差异可用于设计选择性靶向芽孢杆菌酶的药物。

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