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【2h】

Chs5/6 Complex: A Multiprotein Complex That Interacts with and Conveys Chitin Synthase III from the Trans-Golgi Network to the Cell Surface

机译：Chs5 / 6复合物：一种多蛋白复合物可与几丁质合酶III相互作用并将其从反高尔基网络传送到细胞表面

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摘要

In Saccharomyces cerevisiae, the polysaccharide chitin is deposited at the mother bud junction by an integral membrane enzyme, chitin synthase 3 (Chs3p). The traffic of Chs3p to the cell surface from the trans-Golgi network (TGN) depends on two proteins, Chs5p and Chs6p, which sort selected cargo proteins into secretory vesicles. We have found that Chs5p forms a large higher-order complex of around 1 MDa with Chs6p and three Chs6 paralogs: Bch1p, Bud7p, and Bch2p. The Chs5/6 complex transiently interacts with its cargo, Chs3p, and the presence of Chs3p in the complex is dependent on every subunit. Chs5p and Chs6p have unique and crucial roles in Chs3p transport because either a chs5Δ or chs6Δ mutant drastically reduces the level of Chs3p bound to the remaining subunits of the complex. Bch1p and Bud7p appear to have a redundant function in Chs3p transport because deletion of both is necessary to displace Chs3p from the complex. The role of Bch2p in Chs3p binding is the least important. Chs5p is essential for structural integrity of the Chs5/6 complex and may act as a scaffold through which the other subunits assemble. Our results suggest a model of protein sorting at the TGN that involves a peripheral, possibly coat, complex that includes multiple related copies of a specificity determining subunit.
机译：在酿酒酵母中，多糖几丁质通过整合膜酶几丁质合酶3（Chs3p）沉积在母芽交界处。 Chs3p从反高尔基网络（TGN）到细胞表面的运输依赖于两种蛋白质，Chs5p和Chs6p，它们将选定的货物蛋白分类为分泌小泡。我们发现Chs5p与Chs6p和三个Chs6旁系同源物形成了一个大约1 MDa的大型高阶复合物：Bch1p，Bud7p和Bch2p。 Chs5 / 6复合物与其货物Chs3p短暂相互作用，并且复合物中Chs3p的存在取决于每个亚基。 Chs5p和Chs6p在Chs3p转运中具有独特且至关重要的作用，因为chs5Δ或chs6Δ突变体均会大大降低与复合物其余亚基结合的Chs3p的水平。 Bch1p和Bud7p似乎在Chs3p传输中具有冗余功能，因为删除两者都必须从复合物中置换Chs3p。 Bch2p在Chs3p绑定中的作用是最不重要的。 Chs5p对于Chs5 / 6复合体的结构完整性至关重要，并且可以充当其他亚基组装的支架。我们的结果表明，在TGN上的蛋白质分选模型涉及外围（可能是外壳）复合物，该复合物包括特异性决定亚基的多个相关拷贝。

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