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Acid phosphatase purified from Mycoplasma fermentans has protein tyrosine phosphatase-like activity.

机译:从发酵支原体纯化的酸性磷酸酶具有类似蛋白酪氨酸磷酸酶的活性。

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摘要

Acid phosphatase purified from Mycoplasma fermentans dephosphorylated phosphotyrosine-containing lysozyme and Raytide, a peptide substrate for protein tyrosine phosphatases. The optimum pH for Raytide was about 5.5. Raytide phosphatase activity was inhibited by potassium fluoride, sodium molybdate, and sodium orthovanadate and was found to exist in some mycoplasmas.
机译:从发酵支原体纯化的酸性磷酸酶可将含磷酸酪氨酸的溶菌酶和Raytide(磷酸化酪氨酸磷酸酶的肽底物)脱磷酸化。 Raytide的最佳pH约为5.5。氟化物,钼酸钠和原钒酸钠可抑制Raytide磷酸酶的活性,并发现其存在于某些支原体中。

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