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【2h】

C-Terminal Residue of Ultrashort Peptides Impacts on Molecular Self-Assembly Hydrogelation and Interaction with Small-Molecule Drugs

机译：超短肽的C末端残基影响分子自组装水凝胶化以及与小分子药物的相互作用

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摘要

Single molecular changes on a tripeptide can have dramatic effects on their self-assembly and hydrogelation. Herein, we explore C-terminal residue variation on two consistent ultrashort peptide backbones, i.e. acetylated-Leu-Ile-Val-Ala-Gly-Xaa and acetylated-Ile-Val-Xaa (Xaa = His, Arg, Asn). The objective of this study is to identify candidates that can form hydrogels for small-molecule drug (SMD) delivery. Haemolysis and cytotoxicity (with human adipose-derived mesenchymal stem cells) assays showed that the new soluble peptides (Xaa = His, Arg) are cytocompatible. Gelation studies showed that all but acetylated-Ile-Val-Arg could gel under physiological conditions. Longer peptidic backbones drive self-assembly more effectively as reflected in field emission scanning electron microscopy (FESEM) and circular dichroism spectroscopy studies. Rheological studies revealed that the resultant hydrogels have varying stiffness and yield stress, depending on the backbone and C-terminal residue. Visible spectroscopy-based elution studies with SMDs (naltrexone, methotrexate, doxorubicin) showed that besides the C-terminal residue, the shape of the SMD also determines the rate and extent of SMD elution. Based on the elution assays, infrared spectroscopy, and FESEM, we propose models for the peptide fibril-SMD interaction. Our findings highlight the importance of matching the molecular properties of the self-assembling peptide and SMD in order to achieve the desired SMD release profile.
机译：三肽上的单个分子变化可能对其自组装和水凝胶化产生巨大影响。在本文中，我们探索了两个一致的超短肽骨架上的C末端残基变异，即乙酰化Leu-Ile-Val-Ala-Gly-Xaa和乙酰化Ile-Val-Xaa（Xaa == His，Arg，Asn）。这项研究的目的是确定可以形成用于小分子药物（SMD）输送的水凝胶的候选物。溶血和细胞毒性（使用人脂肪来源的间充质干细胞）分析表明，新的可溶性肽（Xaa-＝ His，Arg）具有细胞相容性。凝胶化研究表明，除乙酰化的Ile-Val-Arg以外，其他所有物质都可以在生理条件下凝胶化。更长的肽主链可以更有效地驱动自组装，这在场发射扫描电子显微镜（FESEM）和圆二色光谱研究中得到了体现。流变学研究表明，所得的水凝胶具有不同的刚度和屈服应力，具体取决于骨架和C端残基。基于可见光谱的SMD（纳曲酮，甲氨蝶呤，阿霉素）的洗脱研究表明，除了C端残基外，SMD的形状还决定了SMD洗脱的速度和程度。基于洗脱分析，红外光谱和FESEM，我们提出了肽原纤维与SMD相互作用的模型。我们的发现突出了使自组装肽和SMD的分子特性匹配以实现所需SMD释放特性的重要性。

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