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首页> 美国卫生研究院文献>International Journal of Molecular Sciences >The Effect of Proline cis-trans Isomerization on the Folding of the C-Terminal SH2 Domain from p85
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The Effect of Proline cis-trans Isomerization on the Folding of the C-Terminal SH2 Domain from p85

机译：脯氨酸顺反异构体对p85 C末端SH2结构域折叠的影响

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SH2 domains are protein domains that modulate protein–protein interactions through a specific interaction with sequences containing phosphorylated tyrosines. In this work, we analyze the folding pathway of the C-terminal SH2 domain of the p85 regulatory subunit of the protein PI3K, which presents a proline residue in a cis configuration in the loop between the βE and βF strands. By employing single and double jump folding and unfolding experiments, we demonstrate the presence of an on-pathway intermediate that transiently accumulates during (un)folding. By comparing the kinetics of folding of the wild-type protein to that of a site-directed variant of C-SH2 in which the proline was replaced with an alanine, we demonstrate that this intermediate is dictated by the peptidyl prolyl cis-trans isomerization. The results are discussed in the light of previous work on the effect of peptidyl prolyl cis-trans isomerization on folding events.
机译：SH2结构域是蛋白质结构域，通过与包含磷酸化酪氨酸的序列的特异性相互作用来调节蛋白质之间的相互作用。在这项工作中，我们分析了蛋白质PI3K p85调节亚基的C末端SH2结构域的折叠途径，该折叠途径在βE和βF链之间的环中以顺式结构呈现脯氨酸残基。通过使用单跳和双跳折叠和展开实验，我们证明了在（展开）折叠过程中瞬时积累的途中中间体的存在。通过比较野生型蛋白与脯氨酸被丙氨酸替代的C-SH2定点变异体的折叠动力学，我们证明了该中间体是由肽基脯氨酰顺反异构化决定的。根据先前关于肽基脯氨酰基顺反异构化对折叠事件的影响的工作对结果进行了讨论。

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