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Biochemical and Bioinformatic Characterization of Type II Metacaspase Protein (TaeMCAII) from Wheat

机译：小麦II型Metacaspase蛋白（TaeMCAII）的生化和生物信息学表征

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The biochemical analysis and homology modeling of a tertiary structure of a cereal type II metacaspase protein from wheat (Triticum aestivum), TaeMCAII, are presented. The biochemical characterization of synthetic oligopeptides and protease inhibitors of Escherichia coli-produced and purified recombinant TaeMCAII revealed that this metacaspase protein, similar to other known plant metacaspases, is an arginine/lysine-specific cysteine protease. Thus, a model of a plant type II metacaspase structure based on newly identified putative metacaspase-like template was proposed. Homology modeling of the TaeMCAII active site tertiary structure showed two cysteine residues, Cys140 and 23, in close proximity to the catalytic histidine, most likely participating in proton exchange during the catalytic process. The autoprocessing that leads to activation of TaeMCAII was highly dependent on Cys140. TaeMCAII required high levels of calcium ions for activity, which could indicate its involvement in stress signaling pathways connected to programmed cell death.
机译：提出了小麦（Triticum aestivum）TaeMCAII谷物II型半胱氨酸蛋白酶的三级结构的生化分析和同源性模型。大肠杆菌生产和纯化的重组TaeMCAII的合成寡肽和蛋白酶抑制剂的生化特征表明，该metacaspase蛋白与其他已知的植物metacaspases相似，是精氨酸/赖氨酸特异性的半胱氨酸蛋白酶。因此，提出了一种基于新鉴定的假定的半胱天冬酶样模板的植物II型半胱天冬酶结构的模型。 TaeMCAII活性位点三级结构的同源性建模显示，两个半胱氨酸残基Cys140和23与催化组氨酸非常接近，最有可能在催化过程中参与质子交换。导致TaeMCAII激活的自动处理高度依赖于Cys140。 TaeMCAII需要高水平的钙离子才能进行活性，这可能表明其参与了与程序性细胞死亡有关的应激信号通路。

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