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In Vitro Interaction between Ceruloplasmin and Human Serum Transferrin

机译：铜蓝蛋白和人类血清转铁蛋白之间的体外相互作用

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The thermodynamics of the interactions of serumnapotransferrin (T) and holotransferrin (TFe2) with ceruloplas-nmin (Cp), as well as those of human lactoferrin (Lf), werenassessed by fluorescence emission spectroscopy. Cp interactsnwith two Lfmolecules. The first interaction depends on pHandnμ, whereas the second does not. Dissociation constants were asnfollows: K11Lf =1.5 ( 0.2 μM, and K12Lf =11 ( 2 μM. Twonslightly different interactions of T or TFe2 with Cp are detectednfor the first time. They are both independent of pH and μ andnoccur with 1:1 stoichiometry:K1T=19(7 μM, andK1TFe2=n12(4 μM. These results can improve our understanding of thenprobable process of the transfer of iron from Cp to T in ironnand copper transport and homeostasis.
机译：通过荧光发射光谱分析了血清萘基转铁蛋白（T）和全运铁蛋白（TFe2）与小肠铜绿蛋白（Cp）以及人乳铁蛋白（Lf）的相互作用的热力学。 Cp与两个Lf分子相互作用。第一种相互作用取决于pHandnμ，而第二种相互作用则不。解离常数如下：K11Lf = 1.5（0.2μM，K12Lf = 11（2μM。）首次检测到T或TFe2与Cp的相互作用略有不同。它们均独立于pH和μ，并且以1：1的化学计量比发生： K1T = 19（7μM，K1TFe2 = n12（4μM）。这些结果可以增进我们对铁在铁和铜转运和体内稳态中从Cp到T转移的可能过程的理解。

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