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首页> 外文期刊>Infection and immunity >The GafD protein of the G (F17) fimbrial complex confers adhesiveness of Escherichia coli to laminin.
【24h】

The GafD protein of the G (F17) fimbrial complex confers adhesiveness of Escherichia coli to laminin.

机译：G（F17）纤维复合物的GafD蛋白赋予大肠杆菌对层粘连蛋白的粘附性。

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Escherichia coli IHE11088(pRR-5) expressing the G (F17) fimbria adhered to immobilized laminin as well as to reconstituted basement membranes. No adhesion was seen with the plasmidless strain IHE11088 or with the deletion derivative IHE11088(pHUB110), which expresses the G-fimbrial filament with a defective GafD lectin and lacks N-acetyl-D-glucosamine-specific binding. Adhesion of IHE11088(pRR-5) to laminin and to reconstituted basement membranes was specifically inhibited by N-acetyl-D-glucosamine, and adhesion was abolished after N-glycosidase F treatment of laminin. The results show that the GafD lectin binds to laminin carbohydrate and suggest a novel function for the F17 fimbria in binding to mammalian basement membranes.
机译：表达G（F17）菌毛的大肠杆菌IHE11088（pRR-5）粘附在固定的层粘连蛋白上，也粘附在重组的基底膜上。无质粒菌株IHE11088或缺失衍生物IHE11088（pHUB110）均未见粘附，该菌株表达具有缺陷的GafD凝集素且缺乏N-乙酰基-D-葡糖胺特异性结合的G纤维丝。 IHE11088（pRR-5）对层粘连蛋白和重组基膜的粘附受到N-乙酰基-D-葡萄糖胺的特异性抑制，在N-糖苷酶F处理层粘连蛋白后，粘附力消失。结果表明，GafD凝集素与层粘连蛋白碳水化合物结合，并暗示F17菌毛具有与哺乳动物基底膜结合的新功能。

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