• 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Molecular and Cellular Biology >Ubiquitination and Degradation of Mutant p53
【24h】

Ubiquitination and Degradation of Mutant p53

机译：p53突变体的泛素化和降解

获取原文
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

While wild-type p53 is normally a rapidly degraded protein, mutant forms of p53 are stabilized and accumulate to high levels in tumor cells. In this study, we show that mutant and wild-type p53 proteins are ubiquitinated and degraded through overlapping but distinct pathways. While Mdm2 can drive the degradation of both mutant and wild-type p53, our data suggest that the ability of Mdm2 to function as a ubiquitin ligase is less important in the degradation of mutant p53, which is heavily ubiquitinated in an Mdm2-independent manner. Our initial attempts to identify ubiquitin ligases that are responsible for the ubiquitination of mutant p53 have suggested a role for the chaperone-associated ubiquitin ligase CHIP (C terminus of Hsc70-interacting protein), although other unidentified ubiquitin ligases also appear to contribute. The contribution of Mdm2 to the degradation of mutant p53 may reflect the ability of Mdm2 to deliver the ubiquitinated mutant p53 to the proteasome.
机译：尽管野生型p53通常是一种快速降解的蛋白质，但p53的突变形式却稳定并在肿瘤细胞中积累到很高的水平。在这项研究中，我们表明突变和野生型p53蛋白是泛素化的并通过重叠但截然不同的途径降解。尽管Mdm2可以驱动突变型和野生型p53的降解，但我们的数据表明Mdm2充当泛素连接酶的能力在突变型p53的降解中不那么重要，而突变型p53是以Mdm2独立的方式广泛泛素化的。我们最初的鉴定突变体p53泛素化的泛素连接酶的初步尝试表明，与伴侣相关的泛素连接酶CHIP（Hsc70相互作用蛋白的C末端）发挥了作用，尽管其他未鉴定的泛素连接酶也似乎起作用。 Mdm2对突变体p53降解的贡献可能反映了Mdm2将泛素化突变体p53传递至蛋白酶体的能力。

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号