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Promiscuous enzymes generating?d-amino acids in mammals: Why they may still surprise us?

机译:哺乳动物中产生的混杂酶吗?D-氨基酸:为什么他们仍然会让我们感到惊讶?

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摘要

Promiscuous catalysis is a common property of enzymes, particularly those using pyridoxal 5′-phosphate as a cofactor. In a recent issue of this journal, Katane et al. Biochem. J. 477, 4221–4241 demonstrate the synthesis and accumulation of?d-glutamate in mammalian cells by promiscuous catalysis mediated by a pyridoxal 5′-phosphate enzyme, the serine/threonine dehydratase-like (SDHL). The mechanism of SDHL resembles that of serine racemase, which synthesizes?d-serine, a well-established signaling molecule in the mammalian brain.?d-Glutamate is present in body fluids and is degraded by the?d-glutamate cyclase at the mitochondria. This study demonstrates a biochemical pathway for?d-glutamate synthesis in mammalian cells and advances our knowledge on this little-studied?d-amino acid in mammals.?d-Amino acids may still surprise us by their unique roles in biochemistry, intercellular signaling, and as potential biomarkers of disease.
机译:混杂的催化是酶的常见性质,特别是使用吡哆醛5'-磷酸作为辅因子的常见性。 在最近这个杂志的问题中,卡塔涅等。 生物学习。 J.477,4221-4241通过吡哆醛5'-磷酸酶,丝氨酸/苏氨酸脱水酶样(SDH1)介导的混杂催化,证明了哺乳动物细胞中的αd-谷氨酸的合成和积累。 SDHL的机制类似于丝氨酸的成分酶,其合成αD-丝氨酸,在哺乳动物脑中的良好确定的信号分子中。 - 谷氨酰胺存在于体液中,并在线粒体的D-谷氨酸环化酶中降解 。 本研究证明了哺乳动物细胞中的D-谷氨酸合成的生物化学途径,并推进了我们对哺乳动物中的那些小写的α的Δd-氨基酸的知识.--氨基酸可能仍然让我们在生物化学,细胞间信号中的独特作用感到惊讶。 作为潜在的疾病生物标志物。

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