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The 2.8 A crystal structure of the dynein motor domain

机译：动力蛋白域的2.8 A晶体结构

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摘要

Dyneins are microtubule-based AAA+ motor complexes that power ciliary beating, cell division, cell migration and intracellular transport. Here we report the most complete structure obtained so far, to our knowledge, of the 380-kDa motor domain of Dictyostelium discoideum cytoplasmic dynein at 2.8 A resolution; the data are reliable enough to discuss the structure and mechanism at the level of individual amino acid residues. Features that can be clearly visualized at this resolution include the coordination of ADP in each of four distinct nucleotide-binding sites in the ring-shaped AAA+ ATPase unit, a newly identified interaction interface between the ring and mechanical linker, and junctional structures between the ring and microtubule-binding stalk, all of which should be critical for the mechanism of dynein motility. We also identify a long-range allosteric communication pathway between the primary ATPase and the microtubule-binding sites. Our work provides a framework for understanding the mechanism of dynein-based motility.%被称为“动力蛋白”的“细胞骨架马达蛋白”驱rn动一系列生物过程，包括纤毛运动、细胞分裂rn和细胞内运输。“动力蛋白”功能丧失已被发rn现与几种人类疾病有关，其中包括原发性纤毛rn运动障碍和神经退化疾病。在这篇论文中，rnKon等人以迄今最高的分辨率提出了细胞质rn“动力蛋白”的整个马达域的晶体结构。该结rn构为了解这个马达不同子区域之间的通信方式rn提供了线索，也为了解“动力蛋白”在沿微管rn细丝“行走”过程中是怎样利用这独特结构rn来产生力和运动的提供了线索。
机译：动力蛋白是基于微管的AAA +运动复合物，可为纤毛跳动，细胞分裂，细胞迁移和细胞内运输提供动力。据我们所知，在这里我们报道了迄今为止以2.8 A分辨率获得的盘基网柄菌胞质动力蛋白380 kDa运动域的最完整结构。数据足够可靠，可以讨论单个氨基酸残基水平的结构和机理。在此分辨率下可以清楚地看到的功能包括：ADP在环状AAA + ATPase单元中四个不同核苷酸结合位点中的每一个的配位，在环与机械接头之间新近识别的相互作用界面以及在环之间的连接结构和微管结合茎，所有这些对于动力蛋白的动力机制都至关重要。我们还确定了主要ATPase与微管结合位点之间的远程变构通讯途径。我们的工作为理解基于动力蛋白的动力机制提供了一个框架。％被称为“动力蛋白”的“细胞蛋白质分子”的驱使动生物过程，包括纤毛运动，细胞分裂和细胞内运输。在介绍论文中，rnKon等人以克服今朝最高的分辨率提出了细胞质该结rn构为了解这个马达不同子区域之间的通信方式rn提供了线索，也为了解“动力蛋白”在沿微管rn细丝“行走”过程中是怎样利用这独特结构rn来产生力和运动的提供了线索。

著录项

  • 来源
    《Nature》 |2012年第7394期|p.345-350C3|共7页
  • 作者

    Takahide Kon; Takuji Oyama; Rieko Shimo-Kon; Kenji Imamula; Tomohiro Shima; Kazuo Sutoh; Genji Kurisu;

  • 作者单位

    Institute for Protein Research, Osaka University, 3-2 Yamadaoka, Suita, Osaka 565-0871, Japan,Department of Macromolecular Science, Graduate School of Science, Osaka University, Osaka 560-0043,Japan;

    Institute for Protein Research, Osaka University, 3-2 Yamadaoka, Suita, Osaka 565-0871, Japan;

    Institute for Protein Research, Osaka University, 3-2 Yamadaoka, Suita, Osaka 565-0871, Japan;

    Department of Life Sciences, Graduate School of Arts and Sciences, University of Tokyo, Tokyo 153-8902, Japan;

    Department of Physics, Graduate School of Science, University of Tokyo, 7-3-1Hongo, Bunkyou-ku, Tokyo 113-0033, Japan;

    Research Institute for Science and Engineering, Waseda University, Takada 1-17-22, Toshima-ku, Tokyo 171-0033, Japan;

    Institute for Protein Research, Osaka University, 3-2 Yamadaoka, Suita, Osaka 565-0871, Japan,Department of Macromolecular Science, Graduate School of Science, Osaka University, Osaka 560-0043,Japan;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
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