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Real-time observation of trigger factor function on translating ribosomes

机译：核糖体翻译中触发因子功能的实时观察

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The contribution of co-translational chaperone functions to protein folding is poorly understood. Ribosome-associated trigger factor (TF) is the first molecular chaperone encountered by nascent polypeptides in bacteria. Here we show, using fluorescence spectroscopy to monitor TF function and structural rearrangements in real time, that TF interacts with ribosomes and translating polypeptides in a dynamic reaction cycle. Ribosome binding stabilizes TF in an open, activated conformation. Activated TF departs from the ribosome after a mean residence time of similar to 10 s, but may remain associated with the elongating nascent chain for up to 35 s, allowing entry of a new TF molecule at the ribosome docking site. The duration of nascent-chain interaction correlates with the occurrence of hydrophobic motifs in translating polypeptides, reflecting a high aggregation propensity. These findings can explain how TF prevents misfolding events during translation and may provide a paradigm for the regulation of nucleotide-independent chaperones.
机译：人们对共翻译分子伴侣功能对蛋白质折叠的贡献了解甚少。核糖体相关触发因子（TF）是细菌中新生多肽遇到的第一个分子伴侣。在这里我们显示，使用荧光光谱实时监测TF功能和结构重排，TF在动态反应周期中与核糖体相互作用并翻译多肽。核糖体结合以开放的活化构象稳定TF。在大约10 s的平均停留时间后，活化的TF离开核糖体，但可能长达35 s与伸长的新生链保持关联，从而允许新的TF分子进入核糖体对接位点。新生链相互作用的持续时间与翻译多肽中疏水基序的出现相关，反映了高聚集倾向。这些发现可以解释TF如何防止翻译过程中的错误折叠事件，并可以为调控核苷酸非依赖性伴侣提供范例。

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