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Structure of the dengue virus envelope protein after membrane fusion

机译：膜融合后登革热病毒包膜蛋白的结构

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Dengue virus enters a host cell when the viral envelope glycoprotein, E, binds to a receptor and responds by conformational rearrangement to the reduced pH of an endosome. The conformational change induces fusion of viral and host-cell membranes. A three-dimensional structure of the soluble E ectodomain (sE) in its trimeric, postfusion state reveals striking differences from the dimeric, prefusion form. The elongated trimer bears three 'fusion loops' at one end, to insert into the host-cell membrane. Their structure allows us to model directly how these fusion loops interact with a lipid bilayer. The protein folds back on itself, directing its carboxy terminus towards the fusion loops. We propose a fusion mechanism driven by essentially irreversible conformational changes in E and facilitated by fusion-loop insertion into the outer bilayer leaflet. Specific features of the folded-back structure suggest strategies for inhibiting flavivirus entry.
机译：当病毒包膜糖蛋白E结合受体并通过构象重排响应内体pH降低时，登革热病毒进入宿主细胞。构象变化诱导病毒膜和宿主细胞膜融合。可溶性E胞外域（sE）处于其三聚体融合后状态的三维结构显示出与二聚体融合前形式的显着差异。细长的三聚体的一端带有三个“融合环”，以插入宿主细胞膜中。它们的结构使我们可以直接模拟这些融合环如何与脂质双层相互作用。蛋白质向后折叠，将其羧基末端引向融合环。我们提出了一种融合机制，该融合机制由E中基本不可逆的构象变化驱动，并由融合环插入外部双层小叶中促进。折返结构的特定特征提示了抑制黄病毒进入的策略。

著录项

  • 来源
    《Nature》 |2004年第6972期|p.313-319|共7页
  • 作者

    Yorgo Modis; Steven Ogata; David Clements; Stephen C. Harrison;

  • 作者单位

    Howard Hughes Medical Institute, Children's Hospital and Harvard Medical School, 320 Longwood Avenue, Boston, Massachusetts 02115, USA;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 自然科学总论;
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