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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Structural Basis For Rna Recognition By A Type Ii Poly(a)-binding Protein
【24h】

Structural Basis For Rna Recognition By A Type Ii Poly(a)-binding Protein

机译：II型Poly（a）结合蛋白识别Rna的结构基础

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We identified a functional domain (XlePABP2-TRP) of Xenopus laevis embryonic type II poly(A)-binding protein (XlePABP2). The NMR structure of XlePABP2-TRP revealed that the protein is a homodimer formed by the antiparallel association of β-strands from the single RNA recognition motif (RRM) domain of each subunit. In each subunit of the homodimer, the canonical RNA recognition site is occluded by a polyproline motif. Upon poly(A) binding, XlePABP2-TRP undergoes a dimer-monomer transition that removes the polyproline motif from the RNA recognition site and allows it to be replaced by the adenosine nucleotides of poly(A). Our results provide high-resolution structural information concerning type II PABPs and an example of a single RRM domain protein that transitions from a homodimer to a monomer upon RNA binding. These findings advance our understanding of RRM domain regulation, poly(A) recognition, and are relevant to understanding how type II PABPs function in mRNA processing and human disease.
机译：我们确定了非洲爪蟾胚胎II型poly（A）结合蛋白（XlePABP2）的功能域（XlePABP2-TRP）。 XlePABP2-TRP的NMR结构表明，该蛋白是同二聚体，由每个亚基的单个RNA识别基序（RRM）域中的β链反平行缔合而成。在同型二聚体的每个亚基中，规范化的RNA识别位点被多脯氨酸基序封闭。在与poly（A）结合后，XlePABP2-TRP经历二聚体-单体转变，该转变从RNA识别位点去除了聚脯氨酸基序，并使其可以被poly（A）的腺苷核苷酸取代。我们的结果提供了有关II型PABP的高分辨率结构信息，以及一个在RNA结合后从同型二聚体转变为单体的单个RRM结构域蛋白的例子。这些发现促进了我们对RRM结构域调节，poly（A）识别的理解，并且与理解II型PABP在mRNA加工和人类疾病中的功能有关。

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