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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Crystal structure of the clathrin adaptor protein 1 core
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Crystal structure of the clathrin adaptor protein 1 core

机译：网格蛋白衔接蛋白1核心的晶体结构

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The heterotetrameric adaptor proteins (AP complexes) link the outer lattice of clathrin-coated vesicles with membrane-anchored cargo molecules. We report the crystal structure of the core of the AP-1 complex, which functions in the trans-Golgi network (TGN). Packing of complexes in the crystal generates an exceptionally long (1,135-Angstrom) unit-cell axis, but the 6-fold noncrystallographic redundancy yields an excellent map at 4-Angstrom resolution. The AP-1 core comprises N-terminal fragments of the two large chains, beta1 and gamma, and the intact medium and small chains, mu1 and sigma1. Its molecular architecture closely resembles that of the core of AP-2, the plasma-membrane-specific adaptor, for which a structure has been determined. Both structures represent an "inactive" conformation with respect to binding of cargo with a tyrosine-based sorting signal. TGN localization of AP-1 depends on the small GTPase, Arf1, and the phosphoinositide, PI-4-P. We show that directed mutations of residues at a particular corner of the gamma chain prevent recruitment to the TGN in cells and diminish PI-4-P-dependent, but not Arf1-dependent, liposome binding in vitro.
机译：异四聚体衔接蛋白（AP复合物）将网格蛋白包被的囊泡的外部晶格与膜锚定的货物分子连接起来。我们报告了AP-1复合物核心的晶体结构，该结构在反高尔基网络（TGN）中起作用。晶体中复合物的堆积产生了异常长的（1,135埃）晶胞轴，但6倍的非晶体学冗余在4埃分辨率下产生了出色的图谱。 AP-1核心包含两条大链beta1和γ的N端片段，以及完整的中链和小链mu1和sigma1。它的分子结构非常类似于AP-2的核心，AP-2是质膜特异性的衔接子，已经确定了其结构。对于货物与基于酪氨酸的分类信号的结合而言，两种结构都代表“非活性”构象。 AP-1的TGN定位取决于小的GTPase Arf1和磷酸肌醇PI-4-P。我们表明，在γ链的特定角上的残基的定向突变阻止了细胞中向TGN的募集，并减少了PI-4-P依赖性而不是Arf1依赖性脂质体结合的体外作用。

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