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Cysteine-mediated redox signaling: Chemistry, biology, and tools for discovery

机译：半胱氨酸介导的氧化还原信号：化学，生物学和发现工具

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A chemical review focuses on different oxidative post-translational modifications (oxPTMs) of cysteine thiols, with specific emphasis on those chemical properties that differentiate one modification from another. The latest progress in using chemical approaches to develop probes that enable selective and direct detection of individual modifications within their native cellular environment are discussed. This discussion is complemented with examples that highlight ways in which cysteine oxidation can be used to control protein function and cell signaling pathways. Features of the protein environment that can facilitate thiol ionization include proximity to positively charged amino acids, hydrogen bonding,9 and location at the N-terminal end of an α-helix (N_(cap)). N_(cap) effects on cysteine reactivity have been observed in the thiol peroxidase, peroxiredoxin 1 (Prx1) and the epidermal growth factor receptor (EGFR) kinase.
机译：化学综述着眼于半胱氨酸硫醇的不同氧化后翻译修饰（oxPTM），特别着重于区分一种修饰与另一种修饰的化学性质。讨论了使用化学方法开发探针的最新进展，这些探针能够选择性和直接检测其天然细胞环境中的单个修饰。该讨论辅以突出显示半胱氨酸氧化可用于控制蛋白质功能和细胞信号通路的方法的示例进行补充。可以促进硫醇离子化的蛋白质环境特征包括接近带正电荷的氨基酸，氢键9以及位于α-螺旋N末端（N_（cap））的位置。在巯基过氧化物酶，过氧化物酶1（Prx1）和表皮生长因子受体（EGFR）激酶中已观察到N_（cap）对半胱氨酸反应性的影响。

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