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Recombinant expression of Mus musculus myoglobin

机译：小家鼠肌红蛋白的重组表达

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The cDNA encoding for Mus musculus myoglobin (Mb) was amplified using standard RT-PCR techniques and cloned in an appropriate bacterial expression vector. For the first time, mouse Mb was recombinantly expressed in Escherichia coli cells, BL21(130), and purified in sufficient amounts to carry out a preliminary characterization. As shown by mass spectrometry, the protein is found in complex with glutathione, which binds the Cys residue in the topological position E9, in the proximity of the heme group. In recombinant murine Mb, azide affinities are only slightly dependent on the Cys(E9) oxidation state. This suggests that Cys(E9) does not provide a relevant contribution for, the: stabilization of ligands bound to the heme iron atom. Recombinant expression of M. musculus Mb might have an important role in order to investigate the eventual involvement of Cys(E9) in the new physiological roles proposed for Mb. (C) 2003 Elsevier Science (USA). All rights reserved. [References: 31]
机译：使用标准RT-PCR技术扩增编码小家鼠肌红蛋白（Mb）的cDNA，并将其克隆到合适的细菌表达载体中。小鼠Mb首次在大肠杆菌BL21（130）细胞中重组表达，并以足够的数量纯化以进行初步表征。如质谱法所示，发现该蛋白与谷胱甘肽复合，该谷胱甘肽在血红素基团附近在拓扑位置E9结合Cys残基。在重组鼠Mb中，叠氮化物的亲和力仅略微取决于Cys（E9）的氧化态。这表明Cys（E9）不会为以下方面提供相关贡献：稳定与血红素铁原子结合的配体。小家鼠Mb的重组表达可能对研究Cys（E9）最终参与提出的针对Mb的新生理作用具有重要作用。 （C）2003 Elsevier Science（美国）。版权所有。 [参考：31]

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