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Structural analysis of a helical peptide unfolding pathway

机译：螺旋肽展开途径的结构分析

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The analysis of the folding mechanism in peptides adopting welldefined secondary structure is fundamental to understand protein folding. Herein, we describe the thermal unfolding of a 15-mer vascular endothelial growth factor mimicking α-helical peptide (QK_(L10A)) through the combination of spectroscopic and computational analyses. In particular, on the basis of the temperature dependencies of QK_(L10A) H_α chemical shifts we show that the first phase of the thermal helix unfolding, ending at around 320 K, involves mainly the terminal regions. A second phase of the transition, ending at around 333 K, comprises the central helical region of the peptide. The determination of high-resolution QK_(L10A) conformational preferences in water at 313 K allowed us to identify, at atomic resolution, one intermediate of the folding-unfolding pathway. Molecular dynamics simulations corroborate experimental observations detecting a stable central helical turn, which represents the most probable site for the helix nucleation in the folding direction. The data presented herein allows us to draw a folding-unfolding picture for the small peptide QK_(L10A) compatible with the nucleation-propagation model. This study, besides contributing to the basic field of peptide helix folding, is useful to gain an insight into the design of stable helical peptides, which could find applications as molecular scaffolds to target protein-protein interactions.
机译：对采用明确定义的二级结构的肽的折叠机制进行分析是了解蛋白质折叠的基础。在本文中，我们通过光谱分析和计算分析相结合的方法描述了模仿α-螺旋肽（QK_（L10A））的15-mer血管内皮生长因子的热解折叠。特别地，基于QK_（L10A）H_α化学位移的温度依赖性，我们显示热螺旋展开的第一阶段（大约在320 K附近）主要涉及末端区域。过渡的第二阶段结束于约333 K，包含肽的中心螺旋区。确定在313 K水中的高分辨率QK_（L10A）构象偏好，使我们能够以原子分辨率识别折叠-展开途径的一种中间产物。分子动力学模拟证实了检测到稳定的中心螺旋转弯的实验观察结果，该中心螺旋转弯是折叠方向上最可能的螺旋成核位置。本文提供的数据使我们能够绘制与成核传播模型兼容的小肽QK_（L10A）的折叠展开图。这项研究除了有助于肽螺旋折叠的基本领域外，还有助于深入了解稳定的螺旋肽的设计，可以发现其作为分子支架来靶向蛋白质-蛋白质相互作用的应用。

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