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【24h】

Establishment of Par-Polarized Cortical Domains via Phosphoregulated Membrane Motifs

机译：通过磷酸化膜基元建立对等极化皮质结构域。

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The Par polarity complex creates mutually exclusive cortical domains in diverse animal cells. Activity of the atypical protein kinase C (aPKC) is a key output of the Par complex as phosphorylation removes substrates from the Par domain. Here, we investigate how diverse, apparently unrelated Par substrates couple phosphorylation to cortical displacement. Each protein contains a basic and hydrophobic (BH) motif that interacts directly with phospholipids and also overlaps with aPKC phosphorylation sites. Phosphorylation alters the electrostatic character of the sequence, inhibiting interaction with phospholipids and the cell cortex. We searched for overlapping BH and aPKC phosphorylation site motifs (i.e., putative phosphoregulated BH motifs) in several animal proteomes. Candidate proteins with strong PRBH signals associated with the cell cortex but were displaced into the cytoplasm by aPKC. These findings demonstrate a potentially general mechanism for exclusion of proteins from the Par cortical domain in polarized cells.
机译：Par极性复合物在各种动物细胞中产生互斥的皮质结构域。非典型蛋白激酶C（aPKC）的活性是Par复合物的关键输出，因为磷酸化作用从Par结构域中去除了底物。在这里，我们研究了多种多样，看似无关的Par底物如何将磷酸化与皮质置换结合起来。每种蛋白质均包含碱性和疏水性（BH）基序，该基序与磷脂直接相互作用，并且还与aPKC磷酸化位点重叠。磷酸化改变序列的静电特性，抑制与磷脂和细胞皮层的相互作用。我们在几种动物蛋白质组中搜索了重叠的BH和aPKC磷酸化位点基序（即推定的磷酸化BH基序）。具有强PRBH信号的候选蛋白与细胞皮质相关，但被aPKC置换进入细胞质。这些发现证明了从极化细胞的皮层皮层结构域排除蛋白质的潜在通用机制。

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