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Investigation on the Interaction of Hydroxyethyl Starch 130/0.4 (Voluven) and Serum Albumin for Pharmacokinetic and Toxicological Implications

机译：羟乙基淀粉130 / 0.4（Voluven）与血清白蛋白相互作用对药代动力学和毒理学意义的研究

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The interaction of hydroxyethyl starch 130/0.4 (Voluven) with human serum albumin (HSA) has been investigated by fluorescence (steady state and synchronous), Fourier transforms infrared (FT-IR), and circular dichroism (CD) spectroscopies. Analysis of the fluorescence quenching data of HSA by Voluven using the Stern-Volmer method revealed the formation of 1: 1 ground-state complex. Evaluation of binding parameters and binding energy indicated that the binding reaction was exothermic. On the basis of fluorescence measurements, it was concluded that electrostatic forces play a crucial role in stabilizing the complex. The binding distance was calculated by using Forster resonance energy transfer (FRET) theory. The conformational changes of HSA were obtained qualitatively as well as quantitatively using synchronous fluorescence, FT-IR, and CD. The HSA underwent partial unfolding in the presence of Voluven. (C) 2015 Wiley Periodicals, Inc.
机译：羟乙基淀粉130 / 0.4（Voluven）与人血清白蛋白（HSA）的相互作用已通过荧光（稳态和同步），傅立叶变换红外（FT-IR）和圆二色性（CD）光谱进行了研究。 Voluven用Stern-Volmer方法对HSA的荧光猝灭数据进行分析，发现形成了1：1的基态复合物。结合参数和结合能的评估表明结合反应是放热的。根据荧光测量，可以得出结论，静电力在稳定配合物中起着至关重要的作用。通过使用福斯特共振能量转移（FRET）理论计算结合距离。使用同步荧光，FT-IR和CD可以定性和定量地获得HSA的构象变化。 HSA在Voluven存在下进行了部分展开。 （C）2015年Wiley Periodicals，Inc.

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