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首页> 外文期刊>Journal of Medical Virology >Hepatitis B virus X protein blocks filamentous actin bundles by interaction with eukaryotic translation elongat ion factor 1 alpha 1
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Hepatitis B virus X protein blocks filamentous actin bundles by interaction with eukaryotic translation elongat ion factor 1 alpha 1

机译：乙型肝炎病毒X蛋白通过与真核翻译延伸因子1 alpha 1相互作用而阻断丝状肌动蛋白束

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Hepatitis B virus (HBV)-encoded X protein (HBx protein) is a multi-functional regulatory protein. It functions by protein-protein interaction and plays a pivotal role in the pathogenesis of HBV-related diseases. However, the partners in hepatocytes interacting with HBx protein are far from understood fully. In this study, immunoprecipitation was employed to screen for binding partners for the HBx protein from huh-7 hepatoma cells infected with recombinant adenovirus expressing HBx protein, and five cellular proteins including eukaryotic translation elongation factor 1 alpha 1 (eEF1A1), were identified. The interaction between HBx protein and eEF1A1 was confirmed further using a GST pull-down assay and co-immunoprecipitation, respectively. In Huh-7 hepatoma cells, the HBx protein inhibits dimer formation of eEF1A1, hence blocks filamentous actin bundling. These findings provide new insights into the molecular mechanisms involved in the functions of the HBx protein.
机译：乙肝病毒（HBV）编码的X蛋白（HBx蛋白）是一种多功能调节蛋白。它通过蛋白质间相互作用而起作用，并在HBV相关疾病的发病机理中起关键作用。但是，与HBx蛋白相互作用的肝细胞中的伴侣还远未完全了解。在这项研究中，采用免疫沉淀方法从感染了表达HBx蛋白的重组腺病毒的huh-7肝细胞中筛选HBx蛋白的结合伴侣，并鉴定了5种细胞蛋白，包括真核翻译延伸因子1 alpha 1（eEF1A1）。分别使用GST下拉测定法和免疫共沉淀法进一步证实了HBx蛋白与eEF1A1之间的相互作用。在Huh-7肝癌细胞中，HBx蛋白抑制eEF1A1的二聚体形成，从而阻止丝状肌动蛋白束缚。这些发现为HBx蛋白功能涉及的分子机制提供了新的见解。

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