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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >The Crystal Structure of a Major Dust Mite Allergen Der p 2, and its Biological Implications.
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The Crystal Structure of a Major Dust Mite Allergen Der p 2, and its Biological Implications.

机译：主要尘螨过敏原Der p 2的晶体结构及其生物学意义。

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The crystal structure of the common house mite (Dermatophagoides sp.) Der p 2 allergen was solved at 2.15 A resolution using the MAD phasing technique, and refined to an R-factor of 0.209. The refined atomic model, which reveals an immunoglobulin-like tertiary fold, differs in important ways from the previously described NMR structure, because the two beta-sheets are significantly further apart and create an internal cavity, which is occupied by a hydrophobic ligand. This interaction is structurally reminiscent of the binding of a prenyl group by a regulatory protein, the Rho guanine nucleotide exchange inhibitor. The crystal structure suggests that binding of non-polar molecules may be essential to the physiological function of the Der p 2 protein. (c) 2002 Elsevier Science Ltd.
机译：使用MAD定相技术，以2.15 A的分辨率解决了普通螨（Dermatophagoides sp。）Der p 2过敏原的晶体结构，并将其精制到R因子0.209。精炼的原子模型显示出类似免疫球蛋白的三级折叠，它与先前描述的NMR结构在重要方面有所不同，因为两个β-折叠之间相距很远，并形成了一个内部空腔，该空腔被疏水性配体占据。这种相互作用在结构上使人联想到异戊二烯基与调节蛋白（Rho鸟嘌呤核苷酸交换抑制剂）的结合。晶体结构表明非极性分子的结合可能对Der p 2蛋白的生理功能至关重要。 （c）2002爱思唯尔科学有限公司

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