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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >The IL-10R2 binding hot spot on IL-22 is located on the n-terminal helix and is dependent on N-linked glycosylation
【24h】

The IL-10R2 binding hot spot on IL-22 is located on the n-terminal helix and is dependent on N-linked glycosylation

机译：IL-22上的IL-10R2结合热点位于n末端螺旋上，并依赖于N-联糖基化

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IL-22 is a class 2 alpha-helical cytokine involved in the generation of inflammatory responses. These activities require IL-22 to engage the cell surface receptors IL-22R1 and the low-affinity signaling molecule IL-10R2. IL-10R2 also interacts with five other class 2 cytokines: IL-10, IL-26, and the interferon-like cytokines IL-28A, IL-28B, and IL-29. Here, we define the IL-10R2 binding site on IL-22 using surface plasmon resonance (SPR) and site-directed mutagenesis. Surprisingly, the binding hot spot on IL-22 includes asparagine 54 (N54), which is post-translationally modified by N-linked glycosylation. Further characterization of the glycosylation reveals that only a single fucosylated N-acetyl glucosamine on N54 is required for maximal IL-10R2 binding. Biological responses of IL-22 mutants measured in cell-based luciferase assays correlate with the in vitro SPR studies. Together, these data suggest that IL-22 activity may be modulated via changes in the glycosylation state of the ligand during inflammation. (C) 2004 Elsevier Ltd. All rights reserved.
机译：IL-22是2类α-螺旋细胞因子，参与炎症反应的产生。这些活动需要IL-22接合细胞表面受体IL-22R1和低亲和力信号分子IL-10R2。 IL-10R2还与其他五种2类细胞因子相互作用：IL-10，IL-26和干扰素样细胞因子IL-28A，IL-28B和IL-29。在这里，我们使用表面等离子体共振（SPR）和定点诱变定义了IL-22上的IL-10R2结合位点。令人惊讶地，IL-22上的结合热点包括天冬酰胺54（N54），其通过N-联糖基化被翻译后修饰。糖基化的进一步表征表明，最大的IL-10R2结合只需要N54上的一个岩藻糖基化的N-乙酰氨基葡萄糖即可。在基于细胞的荧光素酶测定中测量的IL-22突变体的生物学反应与体外SPR研究相关。在一起，这些数据表明IL-22活性可以通过炎症过程中配体糖基化状态的变化来调节。 （C）2004 Elsevier Ltd.保留所有权利。

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