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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >Structural basis for LFA-1 inhibition upon lovastatin binding to the CD11a I-domain.
【24h】

Structural basis for LFA-1 inhibition upon lovastatin binding to the CD11a I-domain.

机译：洛伐他汀与CD11a I结构域结合后LFA-1抑制的结构基础。

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The lymphocyte function-associated antigen (LFA-1) belongs to the family of beta2-integrins and plays an important role in T-cell activation and leukocyte migration to sites of inflammation. We report here that lovastatin, a drug clinically used for lowering cholesterol levels, inhibits the interaction of human LFA-1 with its counter-receptor intercellular adhesion molecule-1. Using nuclear magnetic resonance spectroscopy and X-ray crystallography we show that the inhibitor binds to a highly conserved domain of the LFA-1 alpha-chain called the I-domain. The first three-dimensional structure of an integrin inhibitor bound to its receptor reveals atomic details for a hitherto unknown mode of LFA-1 inhibition. It also sheds light into possible mechanisms of LFA-1 mediated signalling and will support the design of novel anti-adhesive and immunosuppressive drugs. Copyright 1999 Academic Press.
机译：淋巴细胞功能相关抗原（LFA-1）属于beta2-整合素家族，在T细胞活化和白细胞迁移至炎症部位中起重要作用。我们在这里报告说，洛伐他汀是一种临床上用于降低胆固醇水平的药物，可抑制人LFA-1及其抗受体细胞间粘附分子1的相互作用。使用核磁共振波谱学和X射线晶体学，我们表明该抑制剂与LFA-1α链的高度保守的域结合，称为I域。与其受体结合的整联蛋白抑制剂的第一个三维结构揭示了迄今未知的LFA-1抑制模式的原子细节。它还阐明了LFA-1介导的信号转导的可能机制，并将支持新型抗粘连和免疫抑制药物的设计。版权所有1999，学术出版社。

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