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首页> 外文期刊>Biophysical Chemistry: An International Journal Devoted to the Physical Chemistry of Biological Phenomena >Characterizing the denatured state of human prion 121-230.
【24h】

Characterizing the denatured state of human prion 121-230.

机译：表征人病毒121-230的变性状态。

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Misfolding and aggregation of the prion protein (PrP) are responsible for the development of fatal transmissible neurodegenerative diseases. PrP undergoes structural conversion from a natively folded state into a misfolded state, resulting in insoluble amyloid fibrils. Partial unfolding has been recognized as an essential step in fibrillation. The strong correlation of unfolding and fibrillation emphasizes the importance of denatured states. To gain insight into possible aggregation-prone denatured states, we characterized the denatured state of human prion (huPrP) 121-230 near extended conformation by self-guided Langevin dynamics simulations. Our results revealed that denatured huPrP is partially folded with alpha-helical structure.
机译：ion病毒蛋白（PrP）的错误折叠和聚集是导致致命性可传播神经退行性疾病发展的原因。 PrP经历了从天然折叠状态到错误折叠状态的结构转化，导致了不溶性淀粉样蛋白原纤维。部分展开被认为是纤颤的重要步骤。展开和原纤维形成的强相关性强调了变性状态的重要性。为了深入了解可能的易于聚集的变性状态，我们通过自我指导的兰格文动力学模拟对人类病毒（huPrP）121-230的变性状态进行了表征，使其接近扩展构象。我们的结果表明，变性的huPrP被部分折叠成α-螺旋结构。

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