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首页> 外文期刊>Biophysical Chemistry: An International Journal Devoted to the Physical Chemistry of Biological Phenomena >3D-lattice Monte Carlo simulations of model proteins. Size effects on folding thermodynamics and kinetics
【24h】

3D-lattice Monte Carlo simulations of model proteins. Size effects on folding thermodynamics and kinetics

机译：模型蛋白的3D晶格蒙特卡罗模拟。尺寸对折叠热力学和动力学的影响

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Recently, we devised an energy scale to vary systematically amino-acid residue-solvent interactions for Monte Carlo simulations of lattice-model proteins in water. For 27-mer proteins, the folding behavior varies appreciably with the choice of interaction parameters. We now perform similar simulations with 64-mers to study the size dependence of the optimal energy parameter set for representing realistic behavior typical of many real proteins (i.e. fast folding and high cooperativity for single chains). We find that 64-mers are considerably more stable and more cooperative compared to 27-mers. The optimal interfacial-interaction-energy parameter set, however, is relatively size independent. (C) 2003 Elsevier Science B.V. All rights reserved. [References: 16]
机译：最近，我们设计了一种能级，可以系统地改变氨基酸残基-溶剂之间的相互作用，从而对水中的晶格模型蛋白进行蒙特卡罗模拟。对于27-mer蛋白，折叠行为随相互作用参数的选择而明显变化。我们现在使用64-mers进行类似的模拟，以研究最佳能量参数集的大小依赖性，以代表许多实际蛋白质典型的现实行为（即单链的快速折叠和高协同性）。我们发现，与27-mers相比，64-mers更加稳定和合作。然而，最佳的界面相互作用能量参数集是相对大小无关的。 （C）2003 Elsevier Science B.V.保留所有权利。 [参考：16]

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