...
  • 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Biophysical Chemistry: An International Journal Devoted to the Physical Chemistry of Biological Phenomena >Binding specificity of the ectodomain of the parathyroid hormone receptor.
【24h】

Binding specificity of the ectodomain of the parathyroid hormone receptor.

机译：甲状旁腺激素受体胞外域的结合特异性。

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

The parathyroid hormone (PTH)1 receptor is a member of the class B G protein-coupled receptor (GPCR) family and regulates bone and mineral metabolism of vertebrates. A truncated highly active parathyroid hormone fragment PTH (1-34) exerts stimulatory effects on the receptor and is used for treatment of osteoporosis. To study the interacting amino acids of the natural peptide ligand PTH (1-84) with the ectodomain of its receptor we used peptide micro arrays on solid cellulose membranes. The amino acids Arg20 and Trp23 within the identified core binding stretch PTH (20-26) were found to be most important for affinity to the ectodomain of PTH1R. Isothermal titration calorimetry and NMR spectroscopy allowed peptide binding studies in solution and verified peptide positions required for high affinity. With this combination of biochemical and biophysical methods we extend former findings on this essential interaction and can now provide a strategy to screen for optimized therapeutic peptides.
机译：甲状旁腺激素（PTH）1受体是B类G蛋白偶联受体（GPCR）家族的成员，可调节脊椎动物的骨骼和矿物质代谢。截短的高活性甲状旁腺激素片段PTH（1-34）对受体产生刺激作用，并用于治疗骨质疏松症。为了研究天然肽配体PTH（1-84）与其受体胞外域的相互作用氨基酸，我们在固体纤维素膜上使用了肽微阵列。发现在已鉴定的核心结合序列PTH（20-26）中的氨基酸Arg20和Trp23对于与PTH1R胞外域的亲和力最重要。等温滴定量热法和NMR光谱法可以在溶液中进行肽结合研究，并验证了高亲和力所需的肽位置。通过这种生化和生物物理方法的组合，我们扩展了以前在这种基本相互作用上的发现，现在可以提供一种筛选优化的治疗性肽的策略。

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号