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首页> 外文期刊>Journal of the Indian Chemical Society >Importance of cation-pi interactions in the conformational stability and specificity of beta-lactamases
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Importance of cation-pi interactions in the conformational stability and specificity of beta-lactamases

机译：阳离子-π相互作用在β-内酰胺酶构象稳定性和特异性中的重要性

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beta-Lactamase production is the most common mechanism of resistance shown by bacteria against the beta-lactam antibiotics. Extensive and irresponsible use of antibiotic agents leads to the emergence of these resistance strains. Hence in the present study we intend to explore the implication of cation-pi interacting residues in preserving the conformation of beta-lactamases. Analysis of intramolecular contacts between cation-pi interacting residues shows that these residues contribute extensively to the overall stability of beta-lactamases. It is also interesting to find that significant numbers of interacting residues are evolutionary conserved revealing the impact of these residues in determining the structural stability of beta-lactamases. The outcome of our study provides crucial information about constancy pattern of beta-lactamases and the strategies revealed in this study could be applied to design effective inhibitors.
机译：β-内酰胺酶的产生是细菌对β-内酰胺抗生素产生耐药性的最常见机制。大量和不负责任地使用抗生素会导致这些耐药菌株的出现。因此，在本研究中，我们打算探索阳离子-pi相互作用残基在保存β-内酰胺酶构象方面的意义。阳离子-pi相互作用残基之间的分子内接触分析表明，这些残基对β-内酰胺酶的整体稳定性有很大贡献。还有趣的是发现大量相互作用的残基在进化上是保守的，揭示了这些残基在确定β-内酰胺酶的结构稳定性中的影响。我们的研究结果提供了有关β-内酰胺酶恒定模式的重要信息，该研究中揭示的策略可用于设计有效的抑制剂。

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