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首页> 外文期刊>日本结晶学会志 >3.5A分解能でのギャップ結合チャネルの構造決定手順
【24h】

3.5A分解能でのギャップ結合チャネルの構造決定手順

机译：以3.5A分辨率构建间隙耦合通道的过程

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膜タンパク質は，さまざまな局面において重要な役割を果たしている．その働きの仕組みを理解するためには構造が不可欠であるが，膜タンパク質の構造決定に至る道のりでいくつもの困難に遭遇するのが常である．この道程の中で最も大きな壁は結晶化である．しかし，結晶化に成功した後も結晶の回折能が不十分なために構造決定に何年もの歳月を要することは珍しいことではない．ギャップ結合チャネルでは，初めて21A分解能の回折数点を与える結晶を得た日から3年間かけて精製条件と結晶化条件を検討してきたが，その苦労と努力にもかかわらず7A分解能の回折点しか得られず原子モデル構築には至らなかった．そこで方法を少し変えて，脱水による分解能の改善を行うことによって3.5A分解能の回折を与える結晶を得た．この分解能でアミノ酸残基を同定する構造解析は容易ではない．本稿では分解能改善に至った精製の工夫と結晶の脱水操作，回折能の良くない結晶でのデータ収集の工夫そして低分解能での構造決定に焦点を当てて，構造決定までの手法を中心に述べる．ギャップ結合チャネルの構造と機能については別にまとめた．
机译：膜蛋白在各个方面都起着重要作用。为了理解其功能机理，结构是必不可少的，但是在确定膜蛋白的结构时，我们通常会遇到许多困难。此旅程中最大的一堵墙是结晶。但是，即使成功地结晶后，由于晶体的扩散性不足，要花费很多年来确定结构也是很普遍的。对于间隙耦合通道，自获得第一个21A分辨率衍射点的晶体之日起，我们一直在研究纯化条件和结晶条件三年，但尽管付出了许多努力和努力，但只有7A分辨率衍射点无法获得原子模型。因此，通过稍微改变方法并通过脱水提高分辨率，我们获得了具有3.5A分辨率衍射的晶体。用这种分辨率鉴定氨基酸残基的结构分析并不容易。在本文中，我们重点关注导致分辨率提高的纯化方法，晶体的脱水操作，扩散性较差的晶体上的数据收集设备以及低分辨率的结构确定，并描述直至结构确定的方法。 ..间隙耦合通道的结构和功能分别进行了概述。

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