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フェムト秒時間分解蛍光顕微鏡による光活性蛋白質微結晶の蛍光ダイナミクス

机译：飞秒时间分解荧光显微镜观察光敏蛋白微晶的荧光动力学

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We investigated the ultrafast fluorescence dynamics of photoactive protein micro-crystals (Photoactive Yellow Protein (PYP) and FMN binding protein (FBP)) by self-made femtosecond fluorescence upconveriosn microscope. The fluorescence of thb PYP micro-crystals showed multi-exponential decay of 470 fs (18%), 2.1 ps (54%) and 19 ps (28%) at 500 nm caused by the chromophore photoisomeization. The lifetimes were mostly identical to those in aqueous solution, which showed that the difference between the crystal and solution states has no affect on the initial reaction of PYP. On the contrary, the fluorescence of the FBP crystal showed longer decay (730 fs (60%) and > 10 ps (40%) than the decay in the solution (167 fs (96%) and 1.5 ps (4%)). The quenching of the fluorescence was due to the photoinduced electron transfer (ET) from the electron-donating amino acids (tryptophan or tyrosine) to the nearby excited isoalloxazme. This result suggests that the longer lifetime in the crystal was caused b the absence of water molecules around FBP, which may be the driving force for the ET in flavoproteins.
机译：我们通过自制的飞秒荧光upconveriosn显微镜研究了光敏蛋白微晶体（光敏黄色蛋白（PYP）和FMN结合蛋白（FBP））的超快荧光动力学。 PbP PyP微晶体的荧光显示，由于发色团的光异质化作用，在500 nm处出现470 fs（18％），2.1 ps（54％）和19 ps（28％）的多指数衰减。寿命与水溶液中的寿命基本相同，这表明晶体和溶液状态之间的差异对PYP的初始反应没有影响。相反，与溶液中的衰减（167 fs（96％）和1.5 ps（4％）相比，FBP晶体的荧光显示出更长的衰减（730 fs（60％）和> 10 ps（40％）。荧光的猝灭是由于从给电子的氨基酸（色氨酸或酪氨酸）到附近的激发的异铝恶唑的光诱导电子转移（ET），该结果表明，由于没有水，晶体​​的寿命更长。 FBP周围的分子，可能是黄素蛋白中ET的驱动力。

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