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NMR analysis of covalent intermediates in thiamin diphosphate enzymes

机译：硫胺二磷酸酶中共价中间体的NMR分析

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Enzymic catalysis proceeds via intermediates formed in the course of substrate conversion. Here, we directly detect key intermediates in thiamin diphosphate (ThDP)-dependent enzymes during catalysis using H-1 NMR spectroscopy. The quantitative analysis of the relative intermediate concentrations allows the determination of the microscopic rate constants of individual catalytic steps. As demonstrated for pyruvate decarboxylase (PDC), this method, in combination with site-directed mutagenesis, enables the assignment of individual side chains to single steps in catalysis. In PDC, two independent proton relay systems and the stereochemical control of the enzymic environment account for proficient catalysis proceeding via intermediates at carbon 2 of the enzyme-bound cofactor. The application of this method to other ThDP-dependent enzymes provides insight into their specific chemical pathways. [References: 33]
机译：酶催化作用是通过在底物转化过程中形成的中间体进行的。在这里，我们使用H-1 NMR光谱直接检测硫胺素二磷酸（ThDP）依赖性酶中的关键中间体。相对中间浓度的定量分析可以确定各个催化步骤的微观速率常数。正如丙酮酸脱羧酶（PDC）所证明的，这种方法与定点诱变相结合，可以将单个侧链分配给催化中的单个步骤。在PDC中，两个独立的质子中继系统和酶环境的立体化学控制可通过酶结合辅因子碳2上的中间体进行高效的催化作用。该方法对其他依赖ThDP的酶的应用提供了对其特定化学途径的了解。 [参考：33]

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