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首页> 外文期刊>Biochemistry >The Kinetic Mechanism of AAC(3)-IV Aminoglycoside Acetyltransferase from Escherichia coli
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The Kinetic Mechanism of AAC(3)-IV Aminoglycoside Acetyltransferase from Escherichia coli

机译：大肠杆菌AAC（3）-IV氨基糖苷乙酰基转移酶的动力学机理

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The aminoglycoside 3-N-acetyltransferase AAC(3)-IV from Escherichia coli exhibits a very broad aminoglycoside specificity,causing resistance to a large number of aminoglycosides,including the atypical veterinary antibiotic,apramycin.We report here on the characterization of the substrate specificity and kinetic mechanism of the acetyl transfer reaction catalyzed by AAC(3)-IV.The steady-state kinetic parameters revealed a narrow specificity for the Acyl-donor and broad range of activity for aminoglycosides.AAC(3)-IV has the broadest substrate specificity of all AAC(3)'s studied to date.Dead-end inhibition and ITC experiments revealed that AAC(3)-IV follows a sequential,random bi-bi kinetic mechanism.The analysis of the pH dependence of the kinetic parameters revealed acid-and base-assisted catalysis and the existence of three additional ionizable groups involved in substrate binding.The magnitude of the solvent kinetic isotope effects suggests that a chemical step is at least partially rate limiting in the overall reaction.
机译：大肠杆菌的氨基糖苷3-N-乙酰基转移酶AAC（3）-IV表现出非常宽泛的氨基糖苷特异性，对许多氨基糖苷类药物（包括非典型兽用抗菌素，apramycin）具有耐药性。我们在此报告底物特异性的表征AAC（3）-IV催化乙酰转移反应的机理和动力学机理。稳态动力学参数显示对酰基供体的特异性较窄，对氨基糖苷的活性范围较广。AAC（3）-IV具有最广泛的底物迄今为止研究的所有AAC（3）的特异性。死端抑制和ITC实验表明，AAC（3）-IV遵循顺序，随机的双向Bi-bi动力学机制。动力学参数对pH的依赖性分析表明酸和碱辅助催化以及与底物结合涉及的三个其他可电离基团的存在。溶剂动力学同位素效应的程度表明，化学步骤至少部分是整个反应的速率限制。

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