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首页> 外文期刊>Biochemistry >Identifying Interactions between Transmembrane Helices from the Adenosine A_(2A) Receptor
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Identifying Interactions between Transmembrane Helices from the Adenosine A_(2A) Receptor

机译：从腺苷A_（2A）受体识别跨膜螺旋之间的相互作用。

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The human adenosine A_(2A)receptor(A_(2A)R)is an integral membrane protein and a member of the G-protein-coupled receptor(GPCR)superfamily,characterized by seven transmembrane(TM)helices.Although helix-helix association in the lipid bilayer is known to be an essential step in the folding of GPCRs,the determinants of their structures,folding,and assembly in the cell membrane are poorly understood.Previous studies in our group showed that while peptides corresponding to all seven TM domains of A_(2A)R form stable helical structures in detergent micelles and lipid vesicles,they display significant variability in their helical propensity.This finding suggested to us that some TM domains might need to interact with other domains to properly insert and fold in hydrophobic environments.In this study,we assessed the ability of TM peptides to interact in pairwise combinations.We analyzed peptide interactions in hydrophobic milieus using circular dichroism spectroscopy and Forster resonance energy transfer.We find that specific interactions between TM helices occur,leading to additional helical content,especially in weakly helical TM domains,suggesting that some TM domains need a partner for proper folding in the membrane.The approach developed in this study will enable complete analysis of the TM domain interactions and the modeling of a folding pathway for A_(2A)R.
机译：人腺苷A_（2A）受体（A_（2A）R）是必不可少的膜蛋白，是G蛋白偶联受体（GPCR）超家族的成员，其特征是七个跨膜（TM）螺旋。已知脂质双层中的脂质体是GPCR折叠的必不可少的步骤，人们对其结构，折叠和在细胞膜中的组装的决定因素了解甚少。本组以前的研究表明，尽管肽对应于所有七个TM结构域A_（2A）R在洗涤剂胶束和脂质囊泡中形成稳定的螺旋结构，它们的螺旋倾向表现出明显的可变性。这一发现提示我们，某些TM结构域可能需要与其他结构域相互作用才能在疏水性环境中正确插入和折叠在这项研究中，我们评估了TM肽成对组合相互作用的能力。我们使用圆二色光谱和Forster共振能分析了疏水性环境中的肽相互作用。 gy转移。我们发现TM螺旋之间发生特定的相互作用，从而导致额外的螺旋含量，尤其是在弱螺旋TM域中，这表明某些TM域需要在膜中适当折叠的伴侣。 TM域相互作用的分析和A_（2A）R折叠路径的建模。

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