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首页> 外文期刊>Biochemistry >Multiple Active Site Histidine Protonation States in Acetobacter aceti N~5-Carboxyaminoimidazole Ribonucleotide Mutase Detected by REDOR NMR
【24h】

Multiple Active Site Histidine Protonation States in Acetobacter aceti N~5-Carboxyaminoimidazole Ribonucleotide Mutase Detected by REDOR NMR

机译：REDOR NMR检测的醋杆菌醋N〜5-羧氨基咪唑核糖核苷酸突变酶中的多个活性位点组氨酸质子化态

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Class I PurE(N-carboxyaminoimidazole mutase)catalyzes a chemically unique mutase reaction.A working mechanistic hypothesis involves a histidine(His45 in Escherichia coli PurE)functioning as a general acid,but no evidence for multiple protonation states has been obtained.Solution NMR is a peerless tool for this task but has had limited application to enzymes,most of which are larger than its effective molecular size limit.Solid-state NMR is not subject to this limit.REDOR NMR studies of a 151 kDa complex of uniformly ~(15)N-labeled Acetobacter aceti PurE(AaPurE)and the active site ligand [6-~(13)C]-citrate probed a single ionization equilibrium associated with the key histidine(AaPurE His59).In the AaPurE complex,the citrate central carboxylate C6 ~(13)C peak moves upfield,indicating diminution of negative charge,and broadens,indicating heterogeneity.Histidine ~(15)N chemical shifts indicate His59 exists in approximately equimolar amounts of an N~(delta)-unprotonated(pyridine-like)form and an N~(delta)-protonated(pyrrole-like)form,each of which is ~4 A from citrate C6.The spectroscopic data are consistent with proton transfers involving His59 N~(delta)that are invoked in the class I PurE mechanism.
机译：I类PurE（N-羧基氨基咪唑变位酶）催化化学上独特的变位酶反应。一种有效的机制假说涉及一个组氨酸（大肠杆菌PurE中的His45）起一般酸的作用，但没有获得多个质子化状态的证据。一个无与伦比的工具可以完成此任务，但对酶的应用有限，大多数酶都超过了其有效分子大小的限制。固态NMR不受此限制。对151 kDa均匀〜（15 ）N标记的醋杆菌PurE（AaPurE）和活性位点配体[6-〜（13）C]-柠檬酸盐探测与关键组氨酸（AaPurE His59）相关的单个电离平衡。在AaPurE络合物中，柠檬酸盐中央羧酸盐C6〜（13）C峰向上方移动，表明负电荷减少，并变宽，表明异质性。组氨酸〜（15）N化学位移表明His59存在于等摩尔量的N〜（δ）-非质子化（吡啶样）中）表格和一个N〜δ质子化（吡咯状）形式，每个都是柠檬酸C6的〜4 A.光谱数据与在类I PurE中调用的涉及His59 N〜δ的质子转移一致机制。

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