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【24h】

Difference in Fibril Core Stability between Two Tau Four-Repeat Domain Proteins: A Hydrogen?Deuterium Exchange Coupled to Mass Spectrometry Study

机译：两个Tau四重复域蛋白之间的原纤维核心稳定性的差异：氢氘交换与质谱研究

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One of the signatures of Alzheimer's disease and tauopathies is fibrillization of the microtubule- associated protein tau. The purpose of this study was to compare the high-resolution structure of fibrils formed by two different tau four-repeat domain constructs, tau4RD and tauK18, using hydrogen?deuterium exchange coupled to mass spectrometry as a tool. While the two fibrils are found to be constructed on similar structural principles, the tauK18 fibril has a slightly more stable core. This difference in fibril core stability appears to be reflective of the mechanistic differences in the aggregation pathways of the two proteins.
机译：阿尔茨海默氏病和陶氏病的特征之一是微管相关蛋白tau的原纤维化。这项研究的目的是使用氢氘交换与质谱联用作为一种工具，比较由两个不同的tau四重复结构域构建体tau4RD和tauK18形成的原纤维的高分辨率结构。虽然发现两个原纤维是按照相似的结构原理构建的，但tauK18原纤维的芯稍稳定。原纤维核心稳定性的这种差异似乎反映了两种蛋白质聚集途径的机械差异。

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