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Probing Protein Quinary Interactions by In-Cell Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy

机译：通过细胞核磁共振波谱探测蛋白质三元相互作用

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Historically introduced by McConkey to explain the slow mutation rate of highly abundant proteins, weak protein (quinary) interactions are an emergent property of living cells. The protein complexes that result from quinary interactions are transient and thus difficult to study biochemically in vitro. Cross-correlated relaxation-induced polarization transfer-based in-cell nuclear magnetic resonance allows the characterization of protein quinary interactions with atomic resolution inside live prokaryotic and eukaryotic cells. We show that RNAs are an important component of protein quinary interactions. Protein quinary interactions are unique to the target protein and may affect physicochemical properties, protein activity, and interactions with drugs.
机译：McConkey历史上曾介绍过这种方法，以解释高度丰富的蛋白质的缓慢突变率，而弱的蛋白质（三元）相互作用是活细胞的新兴特性。由五元相互作用产生的蛋白质复合物是瞬时的，因此很难在体外进行生化研究。互相关的松弛诱导的基于极化转移的细胞内核磁共振可以表征原核和真核细胞内蛋白质五元相互作用与原子分辨率。我们表明，RNAs是蛋白质五元相互作用的重要组成部分。蛋白质奎宁相互作用是靶蛋白所特有的，可能会影响其理化性质，蛋白活性以及与药物的相互作用。

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