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首页> 外文期刊>Biochemistry >The Receptor for Advanced Glycation End Products (RAGE) Specifically Recognizes Methylglyoxal-Derived AGEs
【24h】

The Receptor for Advanced Glycation End Products (RAGE) Specifically Recognizes Methylglyoxal-Derived AGEs

机译：先进的糖基化终产物（RAGE）的受体特异性识别甲基乙二醛衍生的AGEs

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Diabetes-induced hyperglycemia increases the extracellular concentration of methylglyoxal. Methylglyoxal-derived hydroimidazolones (MG-H) form advanced glycation end products (AGEs) that accumulate in the serum of diabetic patients. The binding of hydroimidozolones to the receptor for AGEs (RAGE) results in longterm complications of diabetes typified by vascular and neuronal injury. Here we show that binding of methylglyoxal-modified albumin to RAGE results in signal transduction. Chemically synthesized peptides containing hydroimidozolones bind specifically to the V domain of RAGE with nanomolar affinity. The solution structure of an MG-H1?V domain complex revealed that the hydroimidazolone moiety forms multiple contacts with a positively charged surface on the V domain. The high affinity and specificity of hydroimidozolones binding to the V domain of RAGE suggest that they are the primary AGE structures that give rise to AGEs?RAGE pathologies.
机译：糖尿病引起的高血糖会增加甲基乙二醛的细胞外浓度。甲基乙二醛衍生的氢咪唑啉酮（MG-H）形成晚期糖基化终产物（AGEs），这些终末糖化终产物累积在糖尿病患者的血清中。氢亚咪唑酮与AGEs受体（RAGE）的结合导致以血管和神经元损伤为典型的糖尿病长期并发症。在这里，我们显示甲基乙二醛修饰的白蛋白与RAGE的结合导致信号转导。化学合成的含氢咪唑啉酮的肽以纳摩尔亲和力特异性结合RAGE的V结构域。 MG-H1ΔV结构域复合物的溶液结构表明，氢咪唑酮部分与V结构域上带正电的表面形成多个接触。氢咪唑酮与RAGE的V结构域结合的高亲和力和特异性表明它们是引起AGEs-RAGE病理的主要AGE结构。

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