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Noncovalent tagging proteins with paramagnetic lanthanide complexes for protein study

机译：非共价标记蛋白质与顺磁性镧系元素复合物用于蛋白质研究

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The site-specific labeling of proteins with paramagnetic lanthanides offers unique opportunities for NMR spectroscopic analysis in structural biology. Herein, we report an interesting way of obtaining paramagnetic structural restraints by employing noncovalent interaction between a lanthanide metal complex, [Ln(L)_3]~(n-) (L=derivative of dipicolinic acid, DPA), and a protein. These complexes formed by lanthanides and DPA derivatives, which have different substitution patterns on the DPA derivatives, produce diverse thermodynamic and paramagnetic properties when interacting with proteins. The binding affinity of [Ln(L)_3]~(n-) with proteins, as well as the determined paramagnetic tensor, are tunable by changing the substituents on the ligands. These noncovalent interactions between [Ln(L)_3]~(n-) and proteins offer great opportunities in the tagging of proteins with paramagnetic lanthanides. We expect that this method will be useful for obtaining multiple angles and distance restraints of proteins in structural biology. Tag, you're it! Noncovalent interactions between [Ln(L)_3]~(n-) (DPA=dipicolinic acid) and proteins can generate valuable distance and multiple-angle restraints for the structure determination of proteins and protein-ligand complexes (see scheme).
机译：用顺磁性镧系元素对蛋白质进行位点特异性标记为结构生物学中的NMR光谱分析提供了独特的机会。在本文中，我们报告了一种有趣的方式，该方法通过利用镧系元素金属配合物[Ln（L）_3]〜（n-）（L =次吡啶甲酸，DPA的衍生物）与蛋白质之间的非共价相互作用来获得顺磁性结构约束。由镧系元素和DPA衍生物形成的这些复合物（在DPA衍生物上具有不同的取代方式）在与蛋白质相互作用时会产生多种热力学和顺磁性。 [Ln（L）_3]〜（n-）与蛋白质的结合亲和力以及确定的顺磁性张量可通过改变配体上的取代基来调节。 [Ln（L）_3]〜（n-）与蛋白质之间的这些非共价相互作用为顺磁性镧系元素标记蛋白质提供了巨大的机会。我们希望这种方法将对获得结构生物学中蛋白质的多个角度和距离限制有用。标记，就是这样！ [Ln（L）_3]〜（n-）（DPA = dipicolinic acid）与蛋白质之间的非共价相互作用可产生有价值的距离和多角度约束，用于蛋白质和蛋白质-配体复合物的结构测定（请参阅方案）。

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