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Theoretical study of the methyl transfer in guanidinoacetate methyltransferase

机译：胍基乙酸甲酯甲基转移酶中甲基转移的理论研究

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The reaction mechanism of the guanidinoacetate methyltransferase (GAMT) enzyme has been investigated by means of density functional theory using the B3LYP hybrid functional. GAMT catalyzes the S-adenosyl-L-methionine (SAM)-dependent methylation of guanidinoacetate (GAA) to form creatine. A quantum chemical model was built on the basis of the recent crystal structure of GAMT complexed with S-adenosylhomocysteine (SAH) and GAA. The methyl group transfer from SAM to N-E of GAA is shown to occur concertedly with a proton transfer from N-E to the neighboring O-DI of Asp134. Good agreement is found between the calculated barrier and the experimental rate.
机译：胍基乙酸甲酯甲基转移酶（GAMT）的反应机理已通过使用B3LYP杂合功能的密度泛函理论进行了研究。 GAMT催化胍基乙酸盐（GAA）的​​S-腺苷-L-蛋氨酸（SAM）依赖性甲基化以形成肌酸。基于GAMT与S-腺苷同型半胱氨酸（SAH）和GAA复合的最新晶体结构，建立了量子化学模型。从SAM到GAA的N-E的甲基转移显示与从N-E到Asp134的相邻O-DI的质子转移协同发生。在计算的势垒和实验速率之间找到了很好的一致性。

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