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首页> 外文期刊>The journal of physical chemistry, B. Condensed matter, materials, surfaces, interfaces & biophysical >The Roles of Three Serratia marcescens Chitinases in Chitin Conversion Are Reflected in Different Thermodynamic Signatures of Allosamidin Binding
【24h】

The Roles of Three Serratia marcescens Chitinases in Chitin Conversion Are Reflected in Different Thermodynamic Signatures of Allosamidin Binding

机译：异蒜素结合的不同热力学特征反映了三种粘质沙雷氏菌几丁质酶在几丁质转化中的作用。

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Binding of allosamidin to the three family 18 chitinases of Serratia marcescens has been studied using isothermal titration calorimetry (ITC). Interestingly, the thermodynamic signatures of allosamidin binding were different for all three chitinases. At pH 6.0, chitinase A (ChiA) binds allosamidin with a K_d value of 0.17 ± 0.06 μM where the main part of tie driving force is due to enthalpic change (ΔH_r° — -6.2 ± 0.2 kcal/mol) and less to entropic change (-TΔS_r° = -3.2 kcal/mol). A large part of ΔH is due to allosamidin stacking with Trp~(167) in the -3 subsite.
机译：已经用等温滴定热法（ITC）研究了异蒜素与粘质沙雷氏菌的三个18族几丁质酶的结合。有趣的是，对于所有三个几丁质酶而言，异源沙丁胺结合的热力学特征都不同。在pH 6.0时，几丁质酶A（ChiA）以0.17±0.06μM的K_d值结合异蒜素，其中领带驱动力的主要部分是由于焓变（ΔH_r°— -6.2±0.2 kcal / mol）而较少是由于熵变（-TΔS_r°＝ -3.2kcal / mol）。 ΔH的很大一部分归因于异特异胺与-3亚位点中的Trp〜（167）堆积。

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