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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >Domain II of Thermus thermophilus ribosomal protein L1 hinders recognition of its mRNA.
【24h】

Domain II of Thermus thermophilus ribosomal protein L1 hinders recognition of its mRNA.

机译：嗜热栖热菌核糖体蛋白L1的结构域II阻碍了其mRNA的识别。

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The two-domain ribosomal protein L1 has a dual function as a primary rRNA-binding ribosomal protein and as a translational repressor that binds its own mRNA. Here, we report the crystal structure of a complex between the isolated domain I of L1 from the bacterium Thermus thermophilus and a specific mRNA fragment from Methanoccocus vannielii. In parallel, we report kinetic characteristics measured for complexes formed by intact TthL1 and its domain I with the specific mRNA fragment. Although, there is a close similarity between the RNA-protein contact regions in both complexes, the association rate constant is higher in the case of the complex formed by the isolated domain I. This finding demonstrates that domain II hinders mRNA recognition by the intact TthL1.
机译：两结构域核糖体蛋白L1具有双重功能，既是结合rRNA的主要核糖体蛋白，又是结合其自身mRNA的翻译阻遏物。在这里，我们报告了从嗜热栖热菌（Thermus thermophilus）的L1的分离的结构域I与范尼甲烷球菌的特定mRNA片段之间的复合物的晶体结构。同时，我们报告了完整TthL1及其结构域I与特定mRNA片段形成的复合物的动力学特征。尽管两个复合物中的RNA-蛋白质接触区域之间存在相似的相似性，但是在由分离的结构域I形成复合物的情况下，缔合速率常数较高。这一发现表明，结构域II阻碍了完整TthL1对mRNA的识别。

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