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首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >Vacuolar protein sorting: Two different functional states of the AAA-ATPase Vps4p
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Vacuolar protein sorting: Two different functional states of the AAA-ATPase Vps4p

机译：液泡蛋白分选：AAA-ATPase Vps4p的两种不同功能状态

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The vacuolar protein sorting (Vps) pathway, in which Vps4 class I AAA-ATPases play a central role, regulates growth factor receptors, immune response, and developmental signaling, and participates in tumor suppression, apoptosis, and retrovirus budding. We present the first atonLic structure of the nucleotide-free yeast HiS(6)Delta NVps4p dimer and its AMPPNP (5'-adenylyl-beta,gamma-imidodiphosphate)-bound tetradecamer, derived from a cryo electron microscopy map. Vps4p dimers form two distinct heptameric rings and accommodate AAA cassettes in a head-to-head-not in a head-to-tail-fashion as in class 11 AAA-ATPases. Our model suggests a mechanism for disassembling ESCRT (endosomal sorting complex required for transport) complexes by movements of substrate-binding domains located at the periphery of the tetradecamer during ATP hydrolysis in one ring, followed by translocation through the central pore and ATP hydrolysis in the second ring. (C) 2008 Elsevier Ltd. All rights reserved.
机译：液泡蛋白分选（Vps）途径，其中Vps4 I类AAA-ATPase发挥核心作用，调节生长因子受体，免疫应答和发育信号，并参与肿瘤抑制，细胞凋亡和逆转录病毒萌芽。我们目前的无核苷酸的酵母HiS（6）Delta NVps4p二聚体的第一个atonLic结构和其AMPPNP（5'-腺苷基-β，γ-亚氨基二磷酸）结合的十四烷，来自低温电子显微镜图。 Vps4p二聚体形成两个不同的七聚体环，并像第11类AAA-ATPase一样，以头对头而不是头尾相接的方式容纳AAA盒。我们的模型提出了一种机制，该机制可通过在一个环中的ATP水解过程中位于四癸酰胺外围的底物结合结构域的运动，然后通过中心孔易位和ATP水解而使ESCRT（运输所需的内体分拣复合物）复合物分解。二环。 （C）2008 Elsevier Ltd.保留所有权利。

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