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【24h】

Asymmetric recruitment of cIAPs by TRAF2.

机译：TRAF2不对称地募集cIAP。

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Cellular inhibitor of apoptosis protein (cIAP) 1 and cIAP2 set the balance between transcription factor and apoptosis signaling downstream of tumor necrosis factor (TNF) receptor superfamily members by acting as ubiquitin E3 ligases for substrates that are part of the TNF receptor complex. To fulfill this role, cIAPs must be recruited to the receptor complex by TNF-receptor-associated factor (TRAF) 2. In this study, we reconstituted the complex between baculoviral IAP repeat (BIR) 1 of cIAP1 and the coiled-coil region of TRAF2, solved the structure of BIR1 from cIAP1, and mapped key binding residues on each molecule using mutagenesis. Biophysical analysis indicates that a single BIR1 domain binds the trimeric TRAF2 coiled-coil domain. This suggests that only one IAP molecule binds to each TRAF trimer and makes it likely that the dimeric cIAPs crosslink two TRAF trimers.
机译：细胞凋亡蛋白（cIAP）1和cIAP2的抑制剂通过充当TNF受体复合物一部分的底物的泛素E3连接酶，在肿瘤坏死因子（TNF）受体超家族成员下游设置转录因子和凋亡信号传导之间的平衡。为了发挥这一作用，必须通过TNF受体相关因子（TRAF）2将cIAPs募集到受体复合物中。 TRAF2从cIAP1解析了BIR1的结构，并使用诱变作用将每个分子的关键结合残基定位。生物物理分析表明，单个BIR1结构域与三聚体TRAF2卷曲螺旋结构域结合。这表明只有一个IAP分子与每个TRAF三聚体结合，从而使二聚体cIAP交联两个TRAF三聚体。

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