• 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Journal of Molecular Biology >Keeping them all together: β-Propeller domains in histone methyltransferase complexes
【24h】

Keeping them all together: β-Propeller domains in histone methyltransferase complexes

机译：保持它们在一起：组蛋白甲基转移酶复合物中的β-螺旋结构域

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

Histone methyltransferases (HKMTs) residing in multi-subunit protein complexes frequently require the presence of β-propeller proteins to achieve their biological functions. Recent biochemical studies have highlighted the functional diversity of these scaffolding proteins in maintaining the integrity of the complexes, allosterically regulating HKMT enzymatic activity and acting as "histone tethering devices" to facilitate the interaction between HKMTs and their substrates. Structural studies have revealed that, while β-propeller domain proteins share structural similarity, they employ divergent mechanisms to achieve their functions. This review focuses on the progress made in the last decade to identify the biochemical determinants underlying the functions of these important proteins.
机译：存在于多亚基蛋白质复合物中的组蛋白甲基转移酶（HKMT）通常需要存在β-螺旋桨蛋白质才能实现其生物学功能。最近的生化研究强调了这些支架蛋白在维持复合物完整性，变构调节HKMT酶活性以及充当“组蛋白束缚装置”以促进HKMT及其底物之间相互作用方面的功能多样性。结构研究表明，尽管β-螺旋结构域蛋白具有结构相似性，但它们采用不同的机制来实现其功能。这篇综述着重于近十年来在识别这些重要蛋白质功能的生化决定因素方面取得的进展。

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号